β-арестини зв'язуються з фосфорильованим C-кінцем GPCR, що призводить до десенсибілізація, інтерналізація та передача сигналів за допомогою β-арестину. Після зв’язування з GPCR β-арестин пригнічує зв’язування G-білка, десенсибілізуючи рецептор і сприяючи інтерналізації, опосередкованій клатрином. 11 січня 2024 р.
β-арестини — це багатофункціональні білки, які зв’язуються з активованими та фосфорильованими рецепторами, пов’язаними з G-білком (GPCR), і відіграють ключову роль у рецепторних сигнальних і регуляторних механізмах (Шукла, Сяо та Лефковіц, 2011).
Арестини — це адапторні білки, які функціонують регулювати передачу сигналів і транспортування рецепторів, пов’язаних із G-білком (GPCR).. Є чотири представники сімейства арестинових ссавців, двоє візуальних і два незорових.
Бета-арестин 2 є одним із багатьох внутрішньоклітинних білків, які регулюють експресію μ-опіоїдних рецепторів, а також регулюють зв'язаний з агоністами сигнальний каскад μ-опіоїдних рецепторів. Було показано, що генетична варіація гена бета-арестину 2 (ARRB2) впливає на клінічну відповідь на опіоїди.
По-друге, чітка кінетика взаємодії рецептора проти конформаційної зміни (активації) β-арестину2 узгоджується з моделлю двоетапної активації, яка вимагає фосфорилювання рецепторів і зв'язування С-кінця рецепторів для активації β-арестину GPCRs12,15.
β-Аррестини (βarrs) є функціонально універсальними білками, які відіграють важливу роль у сигнальних шляхах рецептора, пов’язаного з G-білком (GPCR). Хоча точно встановлено, що хвіст фосфорильованого рецептора відіграє центральну роль в активації βarr, нові докази підкреслюють внесок мембранних ліпідів.